Bioquimica de Harper 14 Ed Harper's Biochemistry by Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Robert Murray

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La visualizacián se logra por tincibn con azul de Coornassie o Ag". Una variante popular es la EGPA bajo condiciones de desnaturalizacihn. Las proteinas se hierven y a continuacibn se someten a etectroforesic en presencia del compuesto desnaturalizante dodecilsulfato sbdico (SDS). Ea molécula con carga negativa CH3-(CH2)ii-S012recubre a los pkptidos en la proporcibn aproximada de un SDS por cada dos enlaces peptidicos. Esto "sumerge*' la carga original de la proteina, volviendola fuertemente negativa.

Sin embargo, en los polipéptidos también pueden existir aminoacidos o derivados de aminohcidos proteinicas adicionales. El glutatihn (figura 541,en el cual el glutamato amino-terminal estB enlazado a la cisteína por un enlace alfa no peptidico, es requerido por varias enzimas. El glutatión y la enzima glutatibn reductasa participan en la forrnacibn de los puentes disulfuro correctos de numerosas hormonas proteinicas y polipeptidicas así como tarnbidn en el metabolismo de los xenobióticos (capitulo 6 1).

CRC Press, 1987. Hancock WS: llandbook of IfPLCJnr the Sepuratinn of Amino Acids, Peptides, and Proteins. 2 vols. CRC Press. 1984. Acadcmic Press, 1989. Rattenbury 1981. JM: Amrno Acid Analysis. Halstcad Press, Péptidos . Vicior W. Rodwell, PhD La polimerización de los L-alfa-aminoácidos por enlaces peptidicos constituye el marco estructural para las proteínas. Este capitulo describe las características de estos enlaces, las propiedades de los péptidos, los m&todos para deteminar la estructura primaria de los mismos y de las proteínas así como las tdcnicas para la sintesis de péptidos.

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